酶（enzyme）是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质，是生物催化剂。酶具有催化效率高、专一性强、易失活、反应条件温和、酶活性可调控等特点，双成分酶的催化活性还与辅因子有关。根据酶蛋白分子结构不同，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系。近年来还发现了以RNA为主要成分，具催化活性的核酶。酶分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶有系统名和惯用名。酶与底物形成中间产物而使反应沿一个低活化能途径进行，酶活性中心的结合部位决定酶对底物的专一性，催化部位决定催化活性和效率。无催化活性的酶原经蛋白酶水解断裂几处肽键，并去除几个肽段后形成活性中心而具有了催化活性。酶促反应动力学研究底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等对酶促反应的影响。米氏方程是反映底物浓度和反应速度之间关系的动力学方程。米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。变构酶是重要的调节酶，同工酶在调节中也有重要意义。维生素是酶或辅酶的重要组成成分。
Payon及Persoz于1833年从麦芽提取液中分离得到一种能水解淀粉的物质，他们称之为淀粉酶（diastase），1876年，Kuhne将这类生物催化剂统称为酶。酶的化学本质是蛋白质的结论，是1926年间，Sumner第一次从刀豆中提取出脲酶（urease），并得到了结晶，证明该酶具有蛋白质的一切属性之后，才被认定的。酶具有蛋白质的属性主要表现在：
1. 酶的化学组成中，氮元素的含量在16%左右；
2. 酶是两性电解质，酶在水溶液中，可以进行两性解离，有确定的等电点（pI）；
3. 酶的分子量很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能透析；
4. 酶分子具有一、二、三、四级结构；
5. 酶受某些物理因素如加热、紫外线照射等及化学因素如酸、碱、有机溶剂等的作用而变性或沉淀，丧失酶的活性；
6. 酶水解后，生成的最终产物也为氨基酸。
在酶的概念中，强调了酶是生物体活细胞产生的，但在许多情况下，细胞内生成的酶，可以分泌到细胞外或转移到其它组织器官中发挥作用。通常把由细胞内产生并在细胞内部起作用的酶称为胞内酶（endoenzyme），而把由细胞内产生后分泌到细胞外面起作用的酶称为胞外酶（extroenzyme）。一般主要是水解酶类，如淀粉酶、脂肪酶（lipase）、人体消化道中的各种蛋白酶（proteinase）都属胞外酶。而水解酶类以外的其它酶类都属胞内酶。
在生物化学中，常把由酶催化进行的反应称为酶促反应（enzymatic reaction）。在酶的催化下，发生化学变化的物质称为底物（substrate），反应后生成的物质称为产物（product）。
