肌动球蛋白在低离子强度下（0.03—0.12），通过ATP作用使体积显著缩小而引起的沉淀现象，可看作是玻璃器内肌肉收缩的模型。开始时F肌动蛋白中的肌球蛋白由于结合成镞型，而含有大量水分，ATP引起肌球蛋白的解离形成缔合体（A细丝状）随后F肌动蛋白把它的周围包起来，进行脱水和沉淀。这一过程可以用660纳米消光度增加进行追踪。超沉淀时，ATP酶的活性在有Mg存在下急剧增加，这种现象为A．Szent-Gyorgyi（1942）所发现。
发布日期：2006-10-13 浏览次数：
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肌动球蛋白在低离子强度下（0.03—0.12），通过ATP作用使体积显著缩小而引起的沉淀现象，可看作是玻璃器内肌肉收缩的模型。开始时F肌动蛋白中的肌球蛋白由于结合成镞型，而含有大量水分，ATP引起肌球蛋白的解离形成缔合体（A细丝状）随后F肌动蛋白把它的周围包起来，进行脱水和沉淀。这一过程可以用660纳米消光度增加进行追踪。超沉淀时，ATP酶的活性在有Mg存在下急剧增加，这种现象为A．Szent-Gyorgyi（1942）所发现。