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[分享]草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究

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发表于 2022-12-3 09:08 | 只看该作者 回帖奖励 | 倒序浏览 | 阅读模式 | 阅读模式 | 发表于:河北省
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草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究
陈珊珊 , 林雄水 , 翁 凌 , 曹敏杰
(集美大学生物工程学院 , 福建 厦门 361021)
[摘要 ] 从草鱼肝胰脏中分离纯化出一种胰蛋白酶. 纯化过程包括 : 硫酸铵分级沉淀 , DEAE2Sepharose
离子交换 , Sephacryl S2200凝胶过滤和 Q2Sepharose离子交换层析. SDS2PAGE显示在分子量约为 28. 5 ku处
有单一电泳带 , 表明该酶已得到高度纯化. 以 Boc2Leu2A rg2A rg2MCA为底物测得该酶的最适温度为 40 ℃,
最适 pH值为 9. 0. 丝氨酸蛋白酶抑制剂 ( Pefabloc SC, PMSF, Benzam idine)对该酶的活力有明显抑制作用.
底物特异性实验表明该酶特异性分解精氨酸和赖氨酸残基的 C末端 , 进一步证明纯化蛋白为草鱼胰蛋白
酶 , 其酶学性质与鲤鱼胰蛋白酶相似.

1000000133899611_草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究.pdf

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发表于 2022-12-3 09:11 | 只看该作者 | 发表于:湖南省
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发表于 2022-12-4 12:47 | 只看该作者 | 发表于:上海
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